Wikipédia

Dezmin (fehérje)

humán fehérje
Ez a közzétett változat, ellenőrizve: 2026. május 21.

A dezmin, elavult nevén szkeletin fehérje, melyet emberben a DES gén kódol.[1][2] Izomspecifikus III-as típusú intermedier filamentum,[3] mely a szarkolemmát, a Z-lemezt és a szarkomerek magmembránját integrálja, és szabályozza a szarkomerszerkezetet.[4][5]

Dezmin
Azonosítók
JelDES, CSM1, CSM2, LGMD2R, LGMD1D, CMD1F, CDCD3, LGMD1E
Entrez1674
OMIM125660
RefSeqNM_001927
UniProtP17661
Egyéb adatok
Lokusz2. krom. q35

Szerkezet

szerkesztés

A dezmin 53,5 kDa tömegű, 470 aminosavból álló fehérje, melyet emberben a 2. kromoszóma hosszú karján lévő DES gén kódol.[6][7] 3 fő doménje van: egy α-hélixből álló állandósult henger, egy változó, nem α-hélixből álló fej és egy C-terminális farok.[8] A dezmin más intermedier filamentumokhoz hasonlóan összeállva nem mutat polaritást.[8] A hengerdomén 308 aminosavból áll párhuzamos α-hélixekből álló kettőstekercs-dimerekkel és 3, ezeket megbontó kapcsolóval.[8] E domén a fejhez kapcsolódik. A fejdomén 84 aminosavból áll sok argininnel, szerinnel és aromás aminosavval, mely fontos a filamentumok összekapcsolásában és a dimerek kölcsönhatásában.[8] A farokdomén felel a filamentumok integrálásáért és a fehérjékkel és sejtszervecskékkel való kölcsönhatásért. Dezmint csak a gerincesek expresszálnak, de homológjai számos élőlényben megtalálhatók.[8] A dezmin a szívizom, a harántcsíkolt izom és a simaizom intermedier filamentumainak egyaránt része.[9] A szívizomban dezmin a Z- és az interkalált lemezekben van. A dezmin kölcsönhat a dezmoplakinnal[10] és az αB-krisztallinnal.[11]

Funkció

szerkesztés

A dezmint először 1976-ban írták le,[12] 1977-ben tisztították,[13] génjét 1989-ben klónozták először,[2] az első knockoutegeret 1996-ban hozták létre. A dezmin funkcióját knockoutegerek tanulmányozásával mutatták ki. A dezmin az izomszövet embriogenezisben megjelenő egyik első fehérjemarkere, mivel a szomitákban is kimutatható.[8][14] Bár már az izomsejtek korai fejlődésében megjelenik, csak kis mennyiségben expresszálódik, de mennyisége a terminális differenciálódás felé közeledve nő. Egy hasonló fehérje, a vimentin az embriogenezis során van jelen nagyobb mennyiségben, míg a dezmin szintje differenciálódás után nő meg. Ez alapján a kettő közt kölcsönhatás lehet az izomsejt-differenciálódás meghatározásában. Azonban a dezminknockoutok normálisan fejlődnek, és csak később alakulnak ki rendellenességek.[9] Mivel a dezmin kis mennyiségben van jelen a differenciálódás során, más fehérje kompenzálhatja funkcióját a fejlődés korai szakaszában, de a későbbi szakaszban már nem képes rá.[15]

Felnőtt dezmin-null egerekben 10 hetes kortól jelentős izomszerkezeti változások, például nem megfelelő miofibrillum-elrendezés és a mitokondriumok tágulása és hibás elhelyezkedése; ez súlyosabbnak bizonyult szív-, mint vázizomban. A szívizomszövetben emellett progresszív nekrózis és kalcifikáció jelentkezett.[16] Egy másik tanulmány a szívizomszövetre gyakorolt hatásokat részletesebben vizsgálta, és kimutatta, hogy a dezminhiányos egérszívekben hipertrófiás kardiomiopátia és szisztolediszfunkcióval járó szívüreg-dilatáció alakult ki.[17] A felnőtt izomban a dezmin támasztó szerkezetet alakít ki a szarkomer Z-lemeze körül, azt a szubszarkolemmás sejtvázhoz csatlakoztatva.[18] A miofibrillumokat laterálisan kapcsolja a Z-lemezek összekötésével.[8] Így a dezmin a kontraktilis készüléket a sejtmaghoz, a mitokondriumokhoz és a mozgató véglemezek posztszinaptikus részeihez kapcsolja szarkomerhez való kapcsolata révén.[8] E kapcsolatok fenntartják a sejt szerkezeti és mechanikai integritását, miközben segítik az erőátvitelt és a hosszanti teherbírást.[18][19]

Humán szívelégtelenségben a dezminexpresszió nő, mely feltehetően a megfelelő szarkomerelrendezés fenntartása végett alakul ki a patogenezis során.[20] Van bizonyíték arra, hogy a dezmin a szarkomert az extracelluláris mátrixhoz (ECM) is kapcsolhatja a dezmoszómákon keresztül, ami fontos lehet az ECM és a szarkomer közti kommunikációban, mely az izomkontrakciót és -mozgást szabályozhatja.[19] Végül a dezmin fontos lehet a mitokondriális működésben: ha a dezmin nem működik megfelelően, a mitokondriumok eloszlása, száma és működése se megfelelő.[21][22] Mivel a dezmin a mitokondriumokat a szarkomerhez kapcsolja, a kontrakciókról és az energiaszükségletről szolgáltathat információt, így az izomsejt légzési sebességét szabályozhatja.

Klinikai jelentőség

szerkesztés

Mutációk miatti izombetegsgek

szerkesztés

A dezmineredetű miofibrilláris miopátia (DRM vagy dezminopátia) a miofibrilláris miopátiák egy csoportja,[23] mely a dezmin mutációjának következménye, mely megváltoztatja a fehérje szerkezetét,[24] megakadályozva a fehérjefilamentumok képződését, melyek helyett dezmin és más fehérjék aggregátumai alakulnak ki sejtszerte.[4][8] A dezmin (DES) mutációi összefügghetnek a restriktív,[25] a dilatatív,[26][27] az idiopátiás,[28][29] az aritmogén[30][31][32][33] és a nem kompakciós kardiomiopátiával.[34][35] Még egy családon belül is változatos lehet a megfigyelt szívfenotípus. Az 1A aldomén N-terminális része a filamentumok kialakulását érintő mutációk genetikai forrópontja.[36][37] Egyes ilyen mutációk citoplazmatikus dezminaggregációt okoznak.[37][38][39] Egyes mutációk, például a p.A120D és a p.R127P több családban is ismertek, melyek egyes tagjainál hirtelen szívmegállás történt.[40] In addition, DES mutations cause frequently cardiac conduction diseases.[41]

Daganatok meghatározása

szerkesztés

A dezmin az urotél daganatok inváziós mélységének meghatározásában is szerepet játszhat TURBT-példányoknál.[42]

Jegyzetek

szerkesztés
  1. ↑ Muñoz-Mármol AM, Strasser G, Isamat M, Coulombe PA, Yang Y, Roca X, Vela E, Mate JL, Coll J, Fernández-Figueras MT, Navas-Palacios JJ, Ariza A, Fuchs E (szeptember 1998). "A dysfunctional desmin mutation in a patient with severe generalized myopathy". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (19): 11312–11317. Bibcode:1998PNAS...9511312M. doi:10.1073/pnas.95.19.11312. PMC 21639. PMID 9736733.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  2. 1 2 Li ZL, Lilienbaum A, Butler-Browne G, Paulin D (május 1989). "Human desmin-coding gene: complete nucleotide sequence, characterization and regulation of expression during myogenesis and development". Gene. 78 (2): 243–254. doi:10.1016/0378-1119(89)90227-8. PMID 2673923.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  3. ↑ "Desmin", The Human Protein Atlas. Proteinatlas.org. Retrieved on 2013-07-29.
  4. 1 2 Brodehl A, Gaertner-Rommel A, Milting H (augusztus 2018). "Molecular insights into cardiomyopathies associated with desmin (DES) mutations". Biophysical Reviews. 10 (4): 983–1006. doi:10.1007/s12551-018-0429-0. PMC 6082305. PMID 29926427.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  5. ↑ Sequeira V, Nijenkamp LL, Regan JA, van der Velden J (február 2014). "The physiological role of cardiac cytoskeleton and its alterations in heart failure". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1838 (2): 700–722. doi:10.1016/j.bbamem.2013.07.011. PMID 23860255.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  6. ↑ Mass spectrometry characterization of human DES at COPaKB. [2015. szeptember 24-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2015. március 19.)
  7. ↑ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (október 2013). "Integration of cardiac proteome biology and medicine by a specialized knowledgebase". Circulation Research. 113 (9): 1043–1053. doi:10.1161/CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  8. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Bär H, Strelkov SV, Sjöberg G, Aebi U, Herrmann H (november 2004). "The biology of desmin filaments: how do mutations affect their structure, assembly, and organisation?". Journal of Structural Biology. 148 (2): 137–152. doi:10.1016/j.jsb.2004.04.003. PMID 15477095.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  9. 1 2 Li Z, Mericskay M, Agbulut O, Butler-Browne G, Carlsson L, Thornell LE, Babinet C, Paulin D (október 1997). "Desmin is essential for the tensile strength and integrity of myofibrils but not for myogenic commitment, differentiation, and fusion of skeletal muscle". The Journal of Cell Biology. 139 (1): 129–144. doi:10.1083/jcb.139.1.129. PMC 2139820. PMID 9314534.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  10. ↑ Meng JJ, Bornslaeger EA, Green KJ, Steinert PM, Ip W (augusztus 1997). "Two-hybrid analysis reveals fundamental differences in direct interactions between desmoplakin and cell type-specific intermediate filaments". The Journal of Biological Chemistry. 272 (34): 21495–21503. doi:10.1074/jbc.272.34.21495. PMID 9261168.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  11. ↑ Bennardini F, Wrzosek A, Chiesi M (augusztus 1992). "Alpha B-crystallin in cardiac tissue. Association with actin and desmin filaments". Circulation Research. 71 (2): 288–294. doi:10.1161/01.res.71.2.288. PMID 1628387.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  12. ↑ Lazarides E, Hubbard BD (december 1976). "Immunological characterization of the subunit of the 100 A filaments from muscle cells". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 73 (12): 4344–4348. doi:10.1073/pnas.73.12.4344. PMC 431448. PMID 1069986.
  13. ↑ Izant JG, Lazarides E (április 1977). "Invariance and heterogeneity in the major structural and regulatory proteins of chick muscle cells revealed by two-dimensional gel electrophoresis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (4): 1450–1454. Bibcode:1977PNAS...74.1450I. doi:10.1073/pnas.74.4.1450. PMC 430794. PMID 266185.
  14. ↑ Costa ML, Escaleira R, Cataldo A, Oliveira F, Mermelstein CS (december 2004). "Desmin: molecular interactions and putative functions of the muscle intermediate filament protein". Brazilian Journal of Medical and Biological Research. 37 (12): 1819–1830. doi:10.1590/S0100-879X2004001200007 pmid=15558188. {{cite journal}}: Check |doi= value (súgó); Missing pipe in: |doi= (súgó)CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  15. ↑ Stoeckert C: Dystrophin. Catalogue of Regulatory Elements. University of Pennsylvania, 1997. március 16. [2007. június 8-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2010. június 28.)
  16. ↑ Milner DJ, Weitzer G, Tran D, Bradley A, Capetanaki Y (szeptember 1996). "Disruption of muscle architecture and myocardial degeneration in mice lacking desmin". The Journal of Cell Biology. 134 (5): 1255–1270. doi:10.1083/jcb.134.5.1255. PMC 2120972. PMID 8794866.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  17. ↑ Milner DJ, Taffet GE, Wang X, Pham T, Tamura T, Hartley C, Gerdes AM, Capetanaki Y (november 1999). "The absence of desmin leads to cardiomyocyte hypertrophy and cardiac dilation with compromised systolic function". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 31 (11): 2063–2076. doi:10.1006/jmcc.1999.1037. PMID 10591032.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  18. 1 2 Paulin D, Li Z (november 2004). "Desmin: a major intermediate filament protein essential for the structural integrity and function of muscle". Experimental Cell Research. 301 (1): 1–7. doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.004. PMID 15501438.
  19. 1 2 Shah SB, Davis J, Weisleder N, Kostavassili I, McCulloch AD, Ralston E, Capetanaki Y, Lieber RL (május 2004). "Structural and functional roles of desmin in mouse skeletal muscle during passive deformation". Biophysical Journal. 86 (5): 2993–3008. Bibcode:2004BpJ....86.2993S. doi:10.1016/S0006-3495(04)74349-0. PMC 1304166. PMID 15111414.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  20. ↑ Heling A, Zimmermann R, Kostin S, Maeno Y, Hein S, Devaux B, Bauer E, Klövekorn WP, Schlepper M, Schaper W, Schaper J (április 2000). "Increased expression of cytoskeletal, linkage, and extracellular proteins in failing human myocardium". Circulation Research. 86 (8): 846–853. doi:10.1161/01.res.86.8.846. PMID 10785506.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  21. ↑ Milner DJ, Mavroidis M, Weisleder N, Capetanaki Y (szeptember 2000). "Desmin cytoskeleton linked to muscle mitochondrial distribution and respiratory function". The Journal of Cell Biology. 150 (6): 1283–1298. CiteSeerX 10.1.1.273.9903. doi:10.1083/jcb.150.6.1283. PMC 2150713. PMID 10995435.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  22. ↑ Goldfarb LG, Vicart P, Goebel HH, Dalakas MC (április 2004). "Desmin myopathy". Brain. 127 (Pt 4): 723–734. doi:10.1093/brain/awh033. PMID 14724127.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  23. ↑ Fichna JP, Maruszak A, Żekanowski C (november 2018). "Myofibrillar myopathy in the genomic context". Journal of Applied Genetics. 59 (4): 431–439. doi:10.1007/s13353-018-0463-4. PMID 30203143.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  24. ↑ Fichna JP, Karolczak J, Potulska-Chromik A, Miszta P, Berdynski M, Sikorska A, Filipek S, Redowicz MJ, Kaminska A, Zekanowski C (december 2014). "Two desmin gene mutations associated with myofibrillar myopathies in Polish families". PLOS ONE. 9 (12) e115470. Bibcode:2014PLoSO...9k5470F. doi:10.1371/journal.pone.0115470. PMC 4277352. PMID 25541946.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  25. ↑ Brodehl A, Pour Hakimi SA, Stanasiuk C, Ratnavadivel S, Hendig D, Gaertner A, Gerull B, Gummert J, Paluszkiewicz L, Milting H (november 2019). "Restrictive Cardiomyopathy is Caused by a Novel Homozygous Desmin (DES) Mutation p.Y122H Leading to a Severe Filament Assembly Defect". Genes. 10 (11): 918. doi:10.3390/genes10110918. PMC 6896098. PMID 31718026.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  26. ↑ Fischer B, Dittmann S, Brodehl A, Unger A, Stallmeyer B, Paul M, Seebohm G, Kayser A, Peischard S, Linke WA, Milting H, Schulze-Bahr E (április 2021). "Functional characterization of novel alpha-helical rod domain desmin (DES) pathogenic variants associated with dilated cardiomyopathy, atrioventricular block and a risk for sudden cardiac death". International Journal of Cardiology. 329: 167–174. doi:10.1016/j.ijcard.2020.12.050. PMID 33373648. S2CID 229719883.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  27. ↑ Brodehl A, Dieding M, Biere N, Unger A, Klauke B, Walhorn V, Gummert J, Schulz U, Linke WA, Gerull B, Vorgert M, Anselmetti D, Milting H (február 2016). "Functional characterization of the novel DES mutation p.L136P associated with dilated cardiomyopathy reveals a dominant filament assembly defect". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 91: 207–214. doi:10.1016/j.yjmcc.2015.12.015. PMID 26724190.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  28. ↑ Li D, Tapscoft T, Gonzalez O, Burch PE, Quiñones MA, Zoghbi WA, Hill R, Bachinski LL, Mann DL, Roberts R (augusztus 1999). "Desmin mutation responsible for idiopathic dilated cardiomyopathy". Circulation. 100 (5): 461–464. doi:10.1161/01.cir.100.5.461. PMID 10430757.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  29. ↑ Goldfarb LG, Park KY, Cervenáková L, Gorokhova S, Lee HS, Vasconcelos O, Nagle JW, Semino-Mora C, Sivakumar K, Dalakas MC (augusztus 1998). "Missense mutations in desmin associated with familial cardiac and skeletal myopathy". Nature Genetics. 19 (4): 402–403. doi:10.1038/1300. PMID 9697706. S2CID 23313873.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  30. ↑ Protonotarios A, Brodehl A, Asimaki A, Jager J, Quinn E, Stanasiuk C, Ratnavadivel S, Futema M, Akhtar MM, Gossios TD, Ashworth M, Savvatis K, Walhorn V, Anselmetti D, Elliott PM, Syrris P, Milting H, Lopes LR (június 2021). "The Novel Desmin Variant p.Leu115Ile Is Associated With a Unique Form of Biventricular Arrhythmogenic Cardiomyopathy". The Canadian Journal of Cardiology. 37 (6): 857–866. doi:10.1016/j.cjca.2020.11.017. PMID 33290826. S2CID 228078648.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  31. ↑ Bermúdez-Jiménez FJ, Carriel V, Brodehl A, Alaminos M, Campos A, Schirmer I, Milting H, Abril BÁ, Álvarez M, López-Fernández S, García-Giustiniani D, Monserrat L, Tercedor L, Jiménez-Jáimez J (április 2018). "Novel Desmin Mutation p.Glu401Asp Impairs Filament Formation, Disrupts Cell Membrane Integrity, and Causes Severe Arrhythmogenic Left Ventricular Cardiomyopathy/Dysplasia". Circulation. 137 (15): 1595–1610. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.117.028719. hdl:10481/89514. PMID 29212896. S2CID 4715358.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  32. ↑ Klauke B, Kossmann S, Gaertner A, Brand K, Stork I, Brodehl A, Dieding M, Walhorn V, Anselmetti D, Gerdes D, Bohms B, Schulz U, Zu Knyphausen E, Vorgerd M, Gummert J, Milting H (december 2010). "De novo desmin-mutation N116S is associated with arrhythmogenic right ventricular cardiomyopathy". Human Molecular Genetics. 19 (23): 4595–4607. doi:10.1093/hmg/ddq387. PMID 20829228.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  33. ↑ Lorenzon A, Beffagna G, Bauce B, De Bortoli M, Li Mura IE, Calore M, Dazzo E, Basso C, Nava A, Thiene G, Rampazzo A (február 2013). "Desmin mutations and arrhythmogenic right ventricular cardiomyopathy". The American Journal of Cardiology. 111 (3): 400–405. doi:10.1016/j.amjcard.2012.10.017. PMC 3554957. PMID 23168288.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  34. ↑ Kulikova O, Brodehl A, Kiseleva A, Myasnikov R, Meshkov A, Stanasiuk C, Gärtner A, Divashuk M, Sotnikova E, Koretskiy S, Kharlap M, Kozlova V, Mershina E, Pilus P, Sinitsyn V, Milting H, Boytsov S, Drapkina O (január 2021). "The Desmin (DES) Mutation p.A337P Is Associated with Left-Ventricular Non-Compaction Cardiomyopathy". Genes. 12 (1): 121. doi:10.3390/genes12010121. PMC 7835827. PMID 33478057.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  35. ↑ Marakhonov AV, Brodehl A, Myasnikov RP, Sparber PA, Kiseleva AV, Kulikova OV, Meshkov AN, Zharikova AA, Koretsky SN, Kharlap MS, Stanasiuk C, Mershina EA, Sinitsyn VE, Shevchenko AO, Mozheyko NP, Drapkina OM, Boytsov SA, Milting H, Skoblov MY (június 2019). "Noncompaction cardiomyopathy is caused by a novel in-frame desmin (DES) deletion mutation within the 1A coiled-coil rod segment leading to a severe filament assembly defect". Human Mutation. 40 (6): 734–741. doi:10.1002/humu.23747. PMID 30908796. S2CID 85515283.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  36. ↑ Voß S, Walhorn V, Holler S, Gärtner A, Pohl G, Tiesmeier J, Gummert J, Anselmetti D, Milting H, Brodehl A (január 2025). "Functional impact of the head domain variants of DES (Desmin) on filament assembly". Genes & Diseases. 12 (1) 101238. doi:10.1016/j.gendis.2024.101238. PMC 11620975. PMID 39650696.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  37. 1 2 Borchers A, Pieler T (november 2010). "Programming pluripotent precursor cells derived from Xenopus embryos to generate specific tissues and organs". Genes. 1 (3): 413–426. doi:10.3390/cells11233906. PMC 9738904. PMID 36497166.
  38. ↑ Brodehl A, Hedde PN, Dieding M, Fatima A, Walhorn V, Gayda S, Šarić T, Klauke B, Gummert J, Anselmetti D, Heilemann M, Nienhaus GU, Milting H (május 2012). "Dual color photoactivation localization microscopy of cardiomyopathy-associated desmin mutants". The Journal of Biological Chemistry. 287 (19): 16047–16057. doi:10.1074/jbc.M111.313841. PMC 3346104. PMID 22403400.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  39. ↑ Brodehl A, Ebbinghaus H, Gaertner-Rommel A, Stanasiuk C, Klauke B, Milting H (május 2019). "Functional analysis of DES-p.L398P and RBM20-p.R636C". Genetics in Medicine. 21 (5): 1246–1247. doi:10.1038/s41436-018-0291-2. PMID 30262925. S2CID 52877855.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  40. ↑ Brodehl A, Dieding M, Klauke B, Dec E, Madaan S, Huang T, Gargus J, Fatima A, Saric T, Cakar H, Walhorn V, Tönsing K, Skrzipczyk T, Cebulla R, Gerdes D, Schulz U, Gummert J, Svendsen JH, Olesen MS, Anselmetti D, Christensen AH, Kimonis V, Milting H (december 2013). "The novel desmin mutant p.A120D impairs filament formation, prevents intercalated disk localization, and causes sudden cardiac death". Circulation: Cardiovascular Genetics. 6 (6): 615–623. doi:10.1161/CIRCGENETICS.113.000103. PMID 24200904.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  41. ↑ Schirmer I, Dieding M, Klauke B, Brodehl A, Gaertner-Rommel A, Walhorn V, Gummert J, Schulz U, Paluszkiewicz L, Anselmetti D, Milting H (március 2018). "A novel desmin (DES) indel mutation causes severe atypical cardiomyopathy in combination with atrioventricular block and skeletal myopathy". Molecular Genetics & Genomic Medicine. 6 (2): 288–293. doi:10.1002/mgg3.358. PMC 5902401. PMID 29274115.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)
  42. ↑ Saha K, Saha A, Datta C, Chatterjee U, Ray S, Bera M (2014). "Does desmin immunohistochemistry have a role in assessing stage of urothelial carcinoma in transurethral resection of bladder tumor specimens?". Clinical Cancer Investigation Journal. 3 (6): 502. doi:10.4103/2278-0513.142634.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: author felsorolás (link)

Fordítás

szerkesztés

Ez a szócikk részben vagy egészben a Desmin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk

szerkesztés
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Dezmin_(fehérje)&oldid=28992568”